Wysokie spożycie białka a zdrowie jelit 

Wielokrotnie poruszany temat maksymalizacji spożycia białka zwykle dotyczy jego wpływu na narządy np. nerki lub wątrobę.  Z drugiej strony wciąż pojawiają się głosy promujące tezę, że wzrost mięśni jest możliwy głównie dzięki spożywaniu znacznych ilości białka. Funkcje aminokwasów nie zamykają się jednak wyłącznie na mięśniach, nerkach i wątrobie.

Uwaga skupiona na białku

Suplementy białkowe bądź izolowane aminokwasy są stosowane przeważnie przez grono osób uprawiających sport, zwłaszcza w celu budowy tkanki mięśniowej lub jej zachowania podczas tzw. ‘wycinki’. Jednak zdarza się, że narzucane sobie zalecenia żywieniowe nie są do końca odpowiednie dla konkretnego przypadku, a często dalekie od naukowej prawdy o żywieniu człowieka^1-3.

Białka spełniają wiele istotnych funkcji i są obecne w niemal każdej części organizmu. Ich obecność w diecie jest  kluczowa w celu zachowania zdrowia. Rzadko dochodzi do sytuacji, w której spożycie białka w zwyczajowej diecie jest zbyt niskie wobec potrzeb organizmu⁴.

Sportowcy potrzebują dostarczać więcej aminokwasów niż osoby nie trenujące, aby być w stanie wykonywać ciężkie i  bardzo intensywne treningi. Najlepiej gdy podaż białka w ciągu dnia jest ciągła, ponieważ umożliwia to optymalne wykorzystanie jego potencjału ⁵.

W celu pokrycia zwiększonych potrzeb sportowca powstały preparaty aminokwasowe np. BCAA, EAA, białko serwatkowe. Suplementy te poprawiają siłę mięśni, regenerację po treningu i przekaźnictwo nerwowe. Pośrednio wykazują korzystne działanie nawet na nastrój.  Na szczęście (lub nieszczęście) preparaty te są łatwo dostępne w sprzedaży, także dla osób nie trenujących ^{6,7,12,13,22,23}.

Specyficzna podaż białka może przynosić korzyści nie tylko w okresie zwiększonej aktywności fizycznej. Manipulacja  pulą aminokwasów może być zasadna w okresie starzenia, redukowania tkanki tłuszczowej i przeciwdziałania chorobom metabolicznym ^8-11.

Chociaż niewłaściwy sposób odżywiania się wywołuje szkodliwe następstwa dla fizjologii człowieka ^14-17, w dalszym ciągu ignoruje się ten fakt promując diety z pogranicza nauki i osobistej fanaberii.

Złoto dla sportowców

Część aminokwasów (aminokwasy egzogenne) wchodzących w skład białek ustrojowych nie może zostać zsyntetyzowana przez organizm, dlatego konieczne jest dostarczanie ich wraz z pożywieniem ^47,24. Najlepszym źródłem białka są produkty pochodzenia zwierzęcego, ponieważ zawierają pełen zestaw uzupełniających się (komplementarnych) aminokwasów ^30,31.

Kiedy podaż aminokwasów egzogennych jest niewystarczająca, organizm pobiera je z ustroju np. poprzez katabolizm (rozkład) białek mięśniowych. Jest to szczególnie istotne w okresie 24. godzin po intensywnej aktywności fizycznej ²⁹.

Spożycie 20 - 30 gramów białka w okresie okołotreningowym lub 10 gramów EAA niweluje to zagrożenie ⁵. Dostarczanie jednorazowo większej ilości białka niż 30 gramów nie prowadzi  do intensyfikacji jego efektów biologicznych ²⁵.

W pewnych sytuacjach zaleca się łączenie białek z węglowodanami w jednym posiłku, zwłaszcza podczas intensywnego i długotrwałego wysiłku fizycznego, jako znakomitą formę zabezpieczenia bilansu azotowego ²⁶. Z kolei spożywanie do 40 gramów kazeiny przed snem, po wysiłku umożliwia lepszą regenerację mięśni przez całą noc ²⁸.

Osoby spożywające suplementy białkowe uzyskują lepsze przyrosty beztłuszczowej masy mięśniowej, chociaż dotyczy to zwłaszcza osób z niskim stażem treningowym ²⁷. Można więc uznać ten fakt jako argument na rzecz diety wysokobiałkowej.

Generalnie przyjmowanie suplementów białkowych przez sportowców jest wskazane, ponieważ zwiększa siłę, wytrzymałość i zdolność do regeneracji. Ponadto wspomaga syntezę wysokojakościowej, beztłuszczowej masy mięśniowej ^32-36.

Białko w mózgu

Wartość żywieniowa białek nie dotyczy wyłącznie grupy sportowców. Trzeba wiedzieć, że dla każdego człowieka aminokwasy stanowią źródło syntezy neuroprzekaźników w mózgu.  W wyniku niedostatecznej podaży aminokwasów może dojść do zaburzeń funkcjonowania układu nerwowego, a nawet rozwoju i pogłębiania się schorzeń psychicznych.

Istotne neuroprzekaźniki, takie jak np. serotonina i dopamina są determinantami samopoczucia. Ich niedobór skutkuje zmęczeniem mentalnym, występowaniem choroby afektywnej dwubiegunowej, depresji itp. ³⁷.

Prekursorem dopaminy jest jeden z aminokwasów - tyrozyna. Wykazano, że suplementacja tyrozyną pomaga zwalczać negatywne następstwa stresu, obniżając poziomy kortyzolu. Tyrozyna wspomaga również   samopoczucie sportowców, np. w okresie intensywnego przygotowania do zawodów ^37-40.

Zestaw aminokwasów sprzedawany jako BCAA zawiera leucynę, walinę i izoleucynę. Według badań suplementacja BCAA wspiera układ nerwowy poprzez stymulowanie syntezy neuroprzekaźników odpowiedzialnych za dobry nastrój i zniesienie zmęczenia, takich jak: tryptofan, dopamina, noradrenalina⁶.

Białko w jelitach

W jelitach znajduje się ogromna ilość różnorodnych gatunków bakterii – zarówno korzystnych jak i patogennych ^41-43. Dobrze jest, gdy ilość mikroorganizmów prozdrowotnych (probiotyków) przeważa nad patogennymi, ponieważ wpływa to na zdrowie, np. poprzez stymulowanie odporności.

Poza tym bakterie są organizmami żywymi, które prowadzą interakcję z tkankami gospodarza, odpowiadając m.in. za przemiany metaboliczne ^44-46. Główne gatunki bakterii, które znajdują się w przewodzie pokarmowym człowieka, należą do  rodzaju Bacteroidetes i Firmicutes ^47-48.

Teoretycznie mikroflora jelit nie powinna ulegać większym zmianom, ale w praktyce okazuje się, że każdy człowiek może mieć niepowtarzalny skład mikrobioty w swoim organizmie. Zależy to m.in. od przyjmowanych leków, stosowanej diety, płci, pochodzenia, stylu i warunków życia. ^48-51 .

Jak wspomniano wyżej, bakterie spełniają w jelitach ważne funkcje metaboliczne. W kontekście żywieniowym bakterie jelitowe biorą udział w przyswajaniu składników odżywczych, syntetyzowaniu witamin i niezbędnych aminokwasów, a także odpowiedź glikemiczną ustroju ^52-54.

Głównym składnikiem, który jest potrzebny do wzrostu korzystnych bakterii w jelitach są sacharydy, czyli węglowodany ⁵⁵. Do bakterii, które fermentują węglowodany można zaliczyć np. rodzaj Bacteroides, Bifidobacterium, Roseburia i Lactobacillus ⁵⁵. Ze względu na beztlenowe warunki panujące w przewodzie pokarmowym, zasiedlają go bakterie beztlenowe, czyli takie, które nie potrzebują tlenu do życia.

Podczas fermentacji węglowodanów w jelicie grubym powstają prekursory krótkołańcuchowych kwasów tłuszczowych (octan, maślan i propionan), które wykazują działanie prozdrowotne, np. odżywiają kolonocyty lub regulują pobór energii sprzężony z hormonami ^52,59-62.

Niektóre z bakterii mogą wykorzystywać aminokwasy trafiające do jelit i poddawać je fermentacji w celu uzyskania energii. Są to bakterie typu Proteobacteia, np. z rodzaju Clostridium, Bacillus lub Staphylococcus ^{17-29, 56, 57}.

Proteobacteria w procesie fermentacji aminokwasów, wytwarzają rozgałęzione kwasy tłuszczowe (izomaślan, 2-metylomaślan, izowalerian, walerianian), które są powodem powstawania niekorzystnych metabolitów, tj. amin biogennych, związków fenolowych i indolowych a także amoniaku ^21,41,59,60.

Wymienione związki wpływają na rozwój stanów zapalnych i przepuszczalność tkanek w układzie immunologicznym, neurologicznym, jelitowym i sercowo-naczyniowym. Przyczyniają się do powstawania raka i chorób metabolicznych, w tym cukrzycy, otyłości, niealkoholowej choroby stłuszczeniowej wątroby ^18,20,57,58. Niezależnie od źródła białka, diety wysokobiałkowe mogą prowadzić do tego typu komplikacji, co powinno być brane pod uwagę podczas komponowania jadłospisu ^63,64.

Im więcej żywności, tym więcej gości

Dostarczając źródeł odżywczych dla bakterii fermentujących węglowodany, prowadzimy do ich wzrostu i rozwoju, co jest dla nas korzystne, chociażby ze względu na produkty wytwarzane podczas ich metabolizmu. Z drugiej strony dostarczając źródeł odżywczych dla bakterii fermentujących aminokwasy, umożliwiamy wzrost i rozwój ich kolonii, co może prowadzić do niekorzystnej odpowiedzi organizmu^65,66.

Długotrwałe spożywanie białka skutkuje zaburzeniami w składzie mikroflory jelit, powodując spadek odporności, bóle brzucha, wzdęcia i biegunki.   Co ciekawe, błonnik wykazuje właściwości hamujące nadmierną fermentację aminokwasów w jelicie, więc jego spożywanie wydaje się zasadne podczas diet wysokobiałkowych ^67-75.

Mikrobiota jelit sportowca

Zaobserwowano, że aktywność fizyczna wpływa korzystnie na różnorodność środowiska bakteryjnego w jelitach, zwłaszcza u sportowców ^6,7. Dlaczego w takim razie jest poruszany temat mikroorganizmów w jelitach sportowców?

Oprócz wyżej wspomnianych problemów trawiennych i toksykologicznych, które można sobie zafundować spożywając ogromne dawki białka, pozostaje jeszcze aspekt wpływu mikrobioty na mięśnie.

Przykładowo tryptofan jest aminokwasem, który ułatwia wzrost mięśni i hamuje procesy zapalne (poprzez aktywację mTOR) ^47,50. Z drugiej strony nadmierna ilość tryptofanu prowadzi do przesadnej aktywacji mTOR, a w konsekwencji do dysbiozy jelit i osłabienia bakteryjnej bariery jelitowej^76,77. W jednym z badań wykazano, że produkty uboczne przekształceń tryptofanu i fenyloalaniny zmieniają skład mikroflory jelitowej i pogarszają jakość mięśni ¹³.

Dbałość o mikrobiotę powinna być istotna dla osób aktywnych fizycznie, ponieważ wspomaga syntezę i wchłanianie aminokwasów, umożliwiając tym samym przebudowę mięśni, wpływając na ich rozmiar i kompozycję^78-80.

U sportowców dąży się do wzrostu udziału bakterii Acinobacteria i zmniejszenia ilości Proteobacterii w jelitach, ponieważ przynosi to korzyści dla jelit i optymalizuje wyniki sportowe ⁸². Jeden ze szczepów probiotycznych, który korzystnie wpływa na siłę mięśni, skraca czas regeneracji i zmniejsza ból potreningowy jest Bacillus coagulans GBI-30, 6086 ⁸¹.

Racjonalne podejście

Ilość przyjmowanego białka w diecie musi być dobrana do indywidualnego zapotrzebowania, które jest zwykle większe w przypadku profesjonalnych sportowców lub osób zmagających się z wyniszczeniem.

W przetworzonych, wysokobiałkowych produktach dla sportowców często znajduje się nie tylko białko, ale również dodatkowy tłuszcz i cukier, których nadmierne spożycie stanowi większe ryzyko zdrowotne niż nadmiar białka.

W celu uzupełnienia diety w natralne źródła białka należy sięgać np. po ryby, jaja, nasiona roślin strączkowych, pełnoziarniste produkty zbożowe, orzechy. W diecie nie powinno też zabraknąć włókna pokarmowego (błonnika) lub innych źródeł węglowodanów złożonych, które odżywiają jelita i korzystne bakterie w nich obecne.

Dieta wysokobiałkowa pomaga m.in redukować masę ciała i kontrolować apetyt, ale w większości przypadków nie jest zasadna. Normobiałkowa dieta wystarczy, aby pokryć zapotrzebowanie organizmu na białko i umożliwić prawidłowy wzrost i rozwój mięśni, a także utrzymać funkcje układów: immunologicznego, nerwowego itd.

W przypadku, gdy podejrzewamy zaburzenia bakteryjne w jelitach, możemy rozważyć włączenie  do diety probiotyków i prebiotyków. Jedną z sytuacji, kiedy taka suplementacja jest korzystna jest okres wysokiego spożycia białka. Jako prebiotyk można użyć np. błonnik⁶, który łagodzi niekorzystne zmiany mikrobioty wywołane nadmiarem białka w świetle jelit.

[bg_collapse view="link" color="#92d500" icon="arrow" expand_text="Bibliografia " collapse_text="Bibliografia (zwiń)" ]

1. Bianco, A.; Mammina, C.; Paoli, A.; Bellafiore, M.; Battaglia, G.; Caramazza, G.; Palma, A.; Jemni, M. Proteinsupplementation in strength and conditioning adepts: Knowledge, dietary behavior and practice in Palermo,Italy. J. Int. Soc. Sports. Nutr. 2011, 8, 25.
2. Gannon, N.P.; Schnuck, J.K.; Vaughan, R.A. BCAA metabolism and insulin sensitivity—Dysregulated bymetabolic status? Mol. Nutr. Food Res. 2018, 62, 1700756.
3. Bradley, D. Study on Food Intended for Sportspeople: Final Report; European Commission, Directorate Generalfor Health and Food Safety: Brussels, Belgium, 2015.
4. Ranganathan, J.; Vennard, D.; Waite, R.; Dumas, P.; Lipinski, B.; Searchinger, T. Shifting Diets for a SustainableFood Future; Working Document: Creating a Sustainable Food Future, Installment 11; World ResourcesInstitute: Washington, DC, USA, 2016.
5. Thomas, D.T.; Erdman, K.A.; Burke, L.M. Position of the Academy of Nutrition and Dietetics, Dietitiansof Canada, and the American College of Sports Medicine: Nutrition and athletic performance. J. Acad.Nutr. Diet. 2016, 116, 501–528.
6. Clark, A.; Mach, N. Exercise-induced stress behavior, gut-microbiota-brain axis and diet: A systematic reviewfor athletes. J. Int. Soc. Sports Nutr. 2016, 13, 43.
7. Clarke, S.F.; Murphy, E.F.; O’Sullivan, O.; Lucey, A.J.; Humphreys, M.; Hogan, A.; Hayes, P.; O’Reilly, M.;Jeffery, I.B.; Wood-Martin, R.; et al. Exercise and associated dietary extremes impact on gut microbial diversity.Gut 2014, 63, 1913–1920.
8. Phillips, S.M.; Chevalier, S.; Leidy, H.J. Protein “requirements” beyond the RDA: Implications for optimizinghealth. Appl. Phys. Nutr. Metab. 2016, 41, 565–572.
9. Steinert, R.E.; Landrock, M.F.; Ullrich, S.S.; Standfield, S.; Otto, B.; Horowitz, M.; Feinle-Bisset, C. Effectsof intraduodenal infusion of the branched-chain amino acid leucine on ad libitum eating, gut motor andhormone functions, and glycemia in healthy men. Am. J. Clin. Nutr. 2015, 102, 820–827.
10. Solerte, S.B.; Fioravanti, M.; Locatelli, E.; Bonacasa, R.; Zamboni, M.; Basso, C.; Mazzoleni, A.; Mansi, V.;Geroutis, N.; Gazzaruso, C. Improvement of blood glucose control and insulin sensitivity during a long-term(60 Weeks) randomized study with amino acid dietary supplements in elderly subjects with type 2 diabetesmellitus. Am. J. Cardiol. 2008, 101, S82–S88.
11. Qin, L.; Xun, P.; Bujnowski, D.; Daviglus, M.L.; Van Horn, L.; Stamler, J.; He, K. Higher branched-chainamino acid intake is associated with a lower prevalence of being overweight or obese in middle-aged EastAsian and Western adults. J. Nutr. 2010, 141, 249–254.
12. Cermak, N.M.; de Groot, L.C.; Saris, W.H.; van Loon, L.J. Protein supplementation augments the adaptiveresponse of skeletal muscle to resistance-type exercise training: A meta-analysis. Am. J. Clin. Nutr. 2012, 96,1454–1464.
13. Lustgarten, M.S.; Price, L.L.; Fielding, R.A. Analytes and metabolites associated with muscle quality inyoung, healthy adults. Med. Sci. Sports Exerc. 2015, 47, 1659–1664.
14. Jang, C.; Oh, S.F.; Wada, S.; Rowe, G.C.; Liu, L.; Chan, M.C.; Rhee, J.; Hoshino, A.; Kim, B.; Ibrahim, A. Abranched-chain amino acid metabolite drives vascular fatty acid transport and causes insulin resistance.Nat. Med. 2016, 22, 421–426.
15. Lee, C.C.; Watkins, S.M.; Lorenzo, C.; Wagenknecht, L.E.; Il’yasova, D.; Chen, Y.D.; Haffner, S.M.; Hanley, A.J.Branched-chain amino acids and insulin metabolism: The Insulin Resistance Atherosclerosis Study (IRAS).Diabetes Care 2016, 39, 582–588.
16. Newgard, C.B.; An, J.; Bain, J.R.; Muehlbauer, M.J.; Stevens, R.D.; Lien, L.F.; Haqq, A.M.; Shah, S.H.; Arlotto, M.; Slentz, C.A. A Branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obeseand lean humans and contributes to insulin resistance. Cell Metab. 2009, 9, 311–326.
17. Russell, W.R.; Gratz, S.W.; Duncan, S.H.; Holtrop, G.; Ince, J.; Scobbie, L.; Duncan, G.; Johnstone, A.M.;Lobley, G.E.; Wallace, R.J. High-protein, reduced-carbohydrate weight-loss diets promote metabolite profiles likely to be detrimental to colonic health. Am. J. Clin. Nutr. 2011, 93, 1062–1072.
18. Portune, K.J.; Beaumont, M.; Davila, A.; Tomé, D.; Blachier, F.; Sanz, Y. Gut microbiota role in dietary proteinmetabolism and health-related outcomes: The two sides of the coin. Trends Food Sci. Technol. 2016, 57,213–232.
19. Nicholson, J.K.; Holmes, E.; Kinross, J.; Burcelin, R.; Gibson, G.; Jia, W.; Pettersson, S. Host-gut microbiotametabolic interactions. Science 2012, 336, 1262–1267.
20. Windey, K.; De Preter, V.; Verbeke, K. Relevance of protein fermentation to gut health. Mol. Nutr. Food Res.2012, 56, 184–196.
21. Dallas, D.C.; Sanctuary, M.R.; Qu, Y.; Khajavi, S.H.; Van Zandt, A.E.; Dyandra, M.; Frese, S.A.; Barile, D.;German, J.B. Personalizing protein nourishment. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2017, 57, 3313–3331.
22. European Commission. Report from the Commission to the European Parliament and the Council on Food Intendedfor Sportspeople; COM/2016/0402 Final; European Commission: Brussels, Belgium, 2016.
23. World Sports Nutrition Market—Opportunities and Forecasts, 2014–2020. 2016.
24. Brosnan, J.T. Interorgan amino acid transport and its regulation. J. Nutr. 2003, 133, 2068S–2072S.
25. Moore, D.R.; Robinson, M.J.; Fry, J.L.; Tang, J.E.; Glover, E.I.; Wilkinson, S.B.; Prior, T.; Tarnopolsky, M.A.;Phillips, S.M. Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resistanceexercise in young men. Am. J. Clin. Nutr. 2008, 89, 161–168.
26. van Loon, L.J. Is there a need for protein ingestion during exercise? Sports Med. 2014, 44, 105–111.
27. O’Bryan, K.R.; Doering, T.M.; Morton, R.W.; Coffey, V.G.; Phillips, S.M.; Cox, G.R. Do multi-ingredientprotein supplements augment resistance training-induced gains in skeletal muscle mass and strength? Asystematic review and meta-analysis of 35 trials. Br. J. Sports Med. 2019.
28. Res, P.T.; Groen, B.; Pennings, B.; Beelen, M.; Wallis, G.A.; Gijsen, A.P.; Senden, J.M.; Van Loon, L.J. ProteinIngestion before sleep improves postexercise overnight recovery. Med. Sci. Sports Exerc. 2012, 44, 1560–1569.
29. Burd, N.A.; West, D.W.; Moore, D.R.; Atherton, P.J.; Staples, A.W.; Prior, T.; Tang, J.E.; Rennie, M.J.; Baker, S.K.;Phillips, S.M. Enhanced amino acid sensitivity of myofibrillar protein synthesis persists for up to 24 h afterresistance exercise in young men. J. Nutr. 2011, 141, 568–573.
30. Phillips, S.M.; Hartman, J.W.; Wilkinson, S.B. Dietary protein to support anabolism with

resistance exercisein young men. J. Am. Coll. Nutr. 2005, 24, 134S–139S.

31. Gorissen, S.H.; Witard, O.C. Characterising the muscle anabolic potential of dairy, meat and plant-basedprotein sources in older adults. Proc. Nutr. Soc. 2018, 77, 20–31.
32. Kakigi, R.; Yoshihara, T.; Ozaki, H.; Ogura, Y.; Ichinoseki-Sekine, N.; Kobayashi, H.; Naito, H. Whey proteinintake after resistance exercise activates mTOR signaling in a dose-dependent manner in human skeletalmuscle. Eur. J. Appl. Physiol. 2014, 114, 735–742.
33. Crowe, M.J.; Weatherson, J.N.; Bowden, B.F. Effects of dietary leucine supplementation on exerciseperformance. Eur. J. Appl. Physiol. 2006, 97, 664–672.
34. Fouré, A.; Bendahan, D. Is branched-chain amino acids supplementation an efficient nutritional strategy toalleviate skeletal muscle damage? A systematic review. Nutrients 2017, 9, 1047.
35. Ra, S.G.; Miyazaki, T.; Kojima, R.; Komine, S.; Ishikura, K.; Kawanaka, K.; Honda, A.; Matsuzaki, Y.;Ohmori, H. Effect of BCAA supplement timing on exercise-induced muscle soreness and damage: A pilotplacebo-controlled double-blind study. J. Sports Med. Phys. Fit. 2018, 58, 1582–1591.
36. Rahimi, M.H.; Shab-Bidar, S.; Mollahosseini, M.; Djafarian, K. Branched-chain amino acid supplementationand exercise-induced muscle damage in exercise recovery: A meta-analysis of randomized clinical trials.Nutrition 2017, 42, 30–36.
37. Best, J.; Nijhout, H.F.; Reed, M. Serotonin synthesis, release and reuptake in terminals: A mathematicalmodel. Theor. Biol. Med. Model. 2010, 7, 34.
38. Jongkees, B.J.; Hommel, B.; Kühn, S.; Colzato, L.S. Effect of tyrosine supplementation on clinical and healthypopulations under stress or cognitive demands—A review. J. Psychiatr. Res. 2015, 70, 50–57.
39. Angeli, A.; Minetto, M.; Dovio, A.; Paccotti, P. The overtraining syndrome in athletes: A stress-relateddisorder. J. Endocrinol. Investig. 2004, 27, 603–612.
40. Hill, E.E.; Zack, E.; Battaglini, C.; Viru, M.; Viru, A.; Hackney, A.C. Exercise and circulating cortisol levels:The intensity threshold effect. J. Endocrinol. Investig. 2008, 31, 587–591.
41. Bridgman, S.L.; Azad, M.B.; Field, C.J.; Haqq, A.M.; Becker, A.B.; Mandhane, P.J.; Subbarao, P.; Turvey, S.E.;Sears, M.R.; Scott, J.A. Fecal short-chain fatty acid variations by breastfeeding status in infants at 4 months:Differences in relative versus absolute concentrations. Front. Nutr. 2017, 4, 11.
42. Sender, R.; Fuchs, S.; Milo, R. Revised estimates for the number of human and bacteria cells in the body.PLoS Biol. 2016, 14, e1002533.
43. Zhang, C.; Björkman, A.; Cai, K.; Liu, G.; Wang, C.; Li, Y.; Xia, H.; Sun, L.; Kristiansen, K.; Wang, J. Impactof a 3-months vegetarian diet on the gut microbiota and immune repertoire. Front. Immunol. 2018, 9, 908.
44. Kang, J.X. Gut microbiota and personalized nutrition. J. Nutrigenet. Nutrigenom. 2013, 6, I–II.
45. Ma, N.; Tian, Y.; Wu, Y.; Ma, X. Contributions of the interaction between dietary protein and gut microbiotato intestinal health. Curr. Prot. Pept. Sci. 2017, 18, 795–808.
46. Jandhyala, S.M.; Talukdar, R.; Subramanyam, C.; Vuyyuru, H.; Sasikala, M.; Nageshwar Reddy, D. Role ofthe normal gut microbiota. World J. Gastroenterol. 2015, 21, 8787–8803.
47. Eckburg, P.B.; Bik, E.M.; Bernstein, C.N.; Purdom, E.; Dethlefsen, L.; Sargent, M.; Gill, S.R.; Nelson, K.E.;Relman, D.A. Diversity of the human intestinal microbial flora. Science 2005, 308, 1635–1638.
48. Thursby, E.; Juge, N. Introduction to the human gut microbiota. Biochem. J. 2017, 474, 1823–1836.
49. Faith, J.J.; Guruge, J.L.; Charbonneau, M.; Subramanian, S.; Seedorf, H.; Goodman, A.L.; Clemente, J.C.;Knight, R.; Heath, A.C.; Leibel, R.L.; et al. The long-term stability of the human gut microbiota. Science 2013,341, 1237439.
50. Franzosa, E.A.; Huang, K.; Meadow, J.F.; Gevers, D.; Lemon, K.P.; Bohannan, B.J.; Huttenhower, C. Identifyingpersonal microbiomes using metagenomic codes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2015, 112, E2930–E2938.
51. Healey, G.R.; Murphy, R.; Brough, L.; Butts, C.A.; Coad, J. Interindividual variability in gut microbiota andhost response to dietary interventions. Nutr. Rev. 2017, 75, 1059–1080.
52. Neis, E.P.; Dejong, C.H.; Rensen, S.S. The role of microbial amino acid metabolism in host metabolism.Nutrients 2015, 7, 2930–2946.
53. Zeevi, D.; Korem, T.; Zmora, N.; Israeli, D.; Rothschild, D.; Weinberger, A.; Ben-Yacov, O.; Lador, D.;Avnit-Sagi, T.; Lotan-Pompan, M. Personalized nutrition by prediction of glycemic responses. Cell 2015, 163,1079–1094.
54. Korem, T.; Zeevi, D.; Zmora, N.; Weissbrod, O.; Bar, N.; Lotan-Pompan, M.; Avnit-Sagi, T.; Kosower, N.;Malka, G.; Rein, M. Bread affects clinical parameters and induces gut microbiome-associated personalglycemic responses. Cell Metab. 2017, 25, 1243–1253.
55. Chassard, C.; Lacroix, C. Carbohydrates and the human gut microbiota. Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care2013, 16, 453–460.
56. Dallas, D.C.; Underwood, M.A.; Zivkovic, A.M.; German, J.B. Digestion of protein in premature and terminfants. J. Nutr. Disord. Ther. 2012, 2, 112.
57. Diether, N.E.; Willing, B.P. Microbial fermentation of dietary protein: An important factor in diet–microbe–hostinteraction. Microorganisms 2019, 7, 19.
58. Fuller, M. Determination of protein and amino acid digestibility in foods including implications of gutmicrobial amino acid synthesis. Br. J. Nutr. 2012, 108, S238–S246.
59. Davila, A.; Blachier, F.; Gotteland, M.; Andriamihaja, M.; Benetti, P.; Sanz, Y.; Tomé, D. Intestinal luminalnitrogen metabolism: Role of the gut microbiota and consequences for the host. Pharmacol. Res. 2013, 68,95–107.
60. Ríos-Covián, D.; Ruas-Madiedo, P.; Margolles, A.; Gueimonde, M.; de los Reyes-Gavilán, C.G.; Salazar, N.Intestinal short chain fatty acids and their link with diet and human health. Front. Microbiol. 2016, 7, 185.
61. Donohoe, D.R.; Garge, N.; Zhang, X.; Sun, W.; O’Connell, T.M.; Bunger, M.K.; Bultman, S.J. The microbiomeand butyrate regulate energy metabolism and autophagy in the mammalian colon. Cell Metab. 2011, 13,517–526.
62. Chambers, E.S.; Viardot, A.; Psichas, A.; Morrison, D.J.; Murphy, K.G.; Zac-Varghese, S.E.; MacDougall, K.;Preston, T.; Tedford, C.; Finlayson, G.S.; et al. Effects of targeted delivery of propionate to the human colon onappetite regulation, body weight maintenance and adiposity in overweight adults. Gut 2015, 64, 1744–1754.
63. Jochems, P.G.; Garssen, J.; van Keulen, A.M.; Masereeuw, R.; Jeurink, P.V. Evaluating human intestinal celllines for studying dietary protein absorption. Nutrients 2018, 10, E322.
64. Tomé, D. Digestibility issues of vegetable versus animal proteins: Protein and amino acid

requirements—Functional aspects. Food Nutr. Bull. 2013, 34, 272–274.

64. David, L.A.; Maurice, C.F.; Carmody, R.N.; Gootenberg, D.B.; Button, J.E.; Wolfe, B.E.; Ling, A.V.; Devlin, A.S.;Varma, Y.; Fischbach, M.A. Diet rapidly and reproducibly alters the human gut microbiome. Nature 2014,505, 559–563.
65. Wu, G.D.; Compher, C.; Chen, E.Z.; Smith, S.A.; Shah, R.D.; Bittinger, K.; Chehoud, C.; Albenberg, L.G.;Nessel, L.; Gilroy, E.; et al. Comparative metabolomics in vegans and omnivores reveal constraints ondiet-dependent gut microbiota metabolite production. Gut 2016, 65, 63–72.
66. Alles, M.S.; Katan, M.B.; Salemans, J.; Van Laere, K.; Gerichhausen, M.; Rozendaal, M.J.; Nagengast, F.M.Bacterial fermentation of fructooligosaccharides and resistant starch in patients with an ileal pouch-analanastomosis. Am. J. Clin. Nutr. 1997, 66, 1286–1292.
67. Moreno-Pérez, D.; Bressa, C.; Bailén, M.; Hamed-Bousdar, S.; Naclerio, F.; Carmona, M.; Pérez, M.;González-Soltero, R.; Montalvo-Lominchar, M.; Carabaña, C. Effect of a protein supplement on the gutmicrobiota of endurance athletes: A randomized, controlled, double-blind pilot study. Nutrients 2018, 10,337.
68. Karkman, A.; Lehtimäki, J.; Ruokolainen, L. The ecology of human microbiota: Dynamics and diversity inhealth and disease. Ann. N. Y. Acad. Sci. 2017, 1399, 78–92.
69. Segura-Campos, M.; Chel-Guerrero, L.; Betancur-Ancona, D.; Hernandez-Escalante, V.M. Bioavailability ofbioactive peptides. Food Rev. Int. 2011, 27, 213–226.
70. Chumpitazi, B.P.; Hollister, E.B.; Oezguen, N.; Tsai, C.M.; McMeans, A.R.; Luna, R.A.; Savidge, T.C.;Versalovic, J.; Shulman, R.J. Gut microbiota influences low fermentable substrate diet efficacy in childrenwith irritable bowel syndrome. Gut Microbes 2014, 5, 165–175.
71. Mack, I.; Cuntz, U.; Grämer, C.; Niedermaier, S.; Pohl, C.; Schwiertz, A.; Zimmermann, K.; Zipfel, S.; Enck, P.;Penders, J. Weight gain in anorexia nervosa does not ameliorate the faecal microbiota, branched chain fattyacid profiles, and gastrointestinal complaints. Sci. Rep. 2016, 6, 26752.
72. Tooth, D.; Garsed, K.; Singh, G.; Marciani, L.; Lam, C.; Fordham, I.; Fields, A.; Banwait, R.; Lingaya, M.;Layfield, R.; et al. Characterisation of faecal protease activity in irritable bowel syndrome with diarrhoea:Origin and effect of gut transit. Gut 2014, 63, 753–760.
73. Gibson, P.; Barrett, J.; Muir, J. Functional bowel symptoms and diet. Intern. Med. J. 2013, 43, 1067–1074.
74. Sanctuary, M.R.; Kain, J.N.; Angkustsiri, K.; German, J.B. Dietary considerations in autism spectrum disorders:The potential role of protein digestion and microbial putrefaction in the gut-brain axis. Front. Nutr. 2018, 5,40.
75. Noureldein, M.H.; Eid, A.A. Gut microbiota and mTOR signaling: Insight on a new pathophysiologicalinteraction. Microb. Pathog. 2018, 18, 98–104.
76. Jung, M.; Lee, J.; Shin, N.; Kim, M.; Hyun, D.; Yun, J.; Kim, P.S.; Whon, T.W.; Bae, J. Chronic repression ofmTOR complex 2 induces changes in the gut microbiota of diet-induced obese mice. Sci. Rep. 2016, 6, 30887.
77. Grosicki, G.J.; Fielding, R.A.; Lustgarten, M.S. Gut microbiota contribute to age-related changes in skeletalmuscle size, composition, and function: Biological basis for a gut-muscle axis. Calcif. Tissue Int. 2018, 102,433–442.
78. Bindels, L.B.; Delzenne, N.M. Muscle wasting: The gut microbiota as a new therapeutic target? Int. J. Biochem.Cell Biol. 2013, 45, 2186–2190.
79. Metges, C.C. Contribution of microbial amino acids to amino acid homeostasis of the host. J. Nutr. 2000, 130,1857S–1864S.
80. Jäger, R.; Shields, K.A.; Lowery, R.P.; De Souza, E.O.; Partl, J.M.; Hollmer, C.; Purpura, M.; Wilson, J.M. Probiotic Bacillus coagulans GBI-30, 6086 reduces exercise-induced muscle damage and increases recovery. PeerJ 2016, 4, e2276.
81. Karl, J.P.; Margolis, L.M.; Madslien, E.H.; Murphy, N.E.; Castellani, J.W.; Gundersen, Y.; Hoke, A.V.;Levangie, M.W.; Kumar, R.; Chakraborty, N. Changes in intestinal microbiota composition and metabolismcoincide with increased intestinal permeability in young adults under prolonged physiologic stress. Am. J.Physiol.-Gastrointest. Liver Physiol. 2017, 312, G559–G571 [/bg_collapse]